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Sep 30, 2023

Proteínas anticongelantes helicoidais poliprolina tipo II são difundidas em Collembola e provavelmente se originaram há mais de 400 milhões de anos no período Ordoviciano

Relatórios Científicos volume 13,

Scientific Reports volume 13, Número do artigo: 8880 (2023) Citar este artigo

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As proteínas anticongelantes (AFPs) ligam-se aos cristais de gelo para evitar que os organismos congelem. Uma diversidade de dobras AFP foi encontrada em peixes e insetos, incluindo hélices alfa, proteínas globulares e vários solenóides beta diferentes. Mas a variedade de AFPs em artrópodes que não voam, como Collembola, ainda não foi adequadamente avaliada. Aqui, a atividade anticongelante mostrou estar presente em 18 das 22 espécies de Collembola de zonas frias ou temperadas. Vários métodos foram usados ​​para caracterizar esses AFPs, incluindo isolamento por purificação por afinidade com gelo, espectrometria de massa MALDI, análise da composição de aminoácidos, sequenciamento por espectrometria de massa em tandem, sequenciamento de transcriptoma e investigações bioinformáticas de bancos de dados de sequência. Todos esses AFPs tinham um alto teor de glicina e previa-se que tivessem a mesma dobra de feixe helicoidal de poliprolina tipo II, uma dobra exclusiva de Collembola. Esses hexápodes surgiram no período Ordoviciano com as duas ordens conhecidas por produzir AFPs divergindo cerca de 400 milhões de anos atrás durante a Idade do Gelo andino-saariana. Portanto, é provável que o AFP tenha surgido então e persistido em muitas linhagens através das duas eras glaciais seguintes e períodos quentes intermediários, ao contrário dos AFPs de peixes que surgiram independentemente durante o início da Idade do Gelo Cenozóica ~ 30 milhões de anos atrás.

Organismos que vivem em ambientes abaixo de zero devem se adaptar para evitar lesões celulares devido ao congelamento. A formação de cristais de gelo nos tecidos vivos apresenta riscos de desidratação celular e ruptura das membranas celulares, levando à morte1. Os organismos que ocupam nichos que experimentam temperaturas abaixo de zero geralmente produzem proteínas anticongelantes (AFPs), que funcionam aderindo e impedindo o crescimento de cristais de gelo2. Uma vez ligado, o crescimento do gelo é limitado a áreas ao redor da AFP, causando a formação de microcurvaturas na superfície do gelo3,4. Isso torna energeticamente desfavorável para a água se juntar à rede de gelo, resultando em uma depressão da temperatura de congelamento abaixo da temperatura de fusão, que é denominada histerese térmica (TH) e é usada para quantificar a potência de um AFP.

A primeira AFP caracterizada foi de um peixe teleósteo5. Desde então, os AFPs foram observados em outros peixes6, insetos7,8 e microrganismos9,10,11. Nos peixes, acredita-se que os AFPs tenham surgido durante a era Cenozóica, começando há 20 a 40 milhões de anos, quando o gelo marinho nos pólos estava presente pela primeira vez em aproximadamente 200 milhões de anos12,13. Na água do mar, a alta concentração de NaCl (~ 0,45 M) reduz a temperatura de congelamento da água do mar para ~ − 1,9 °C. Como o sangue de peixe tem uma concentração de soluto menor e congela a ~ − 0,8 °C, qualquer contato com cristais de gelo pode nuclear o congelamento e matar o peixe5. Consequentemente, os AFPs de peixes devem ser produzidos em quantidades adequadas e com atividade suficiente para diminuir a temperatura corporal de congelamento em pelo menos 1,1 °C. Isso fornece uma vantagem seletiva para esses peixes, pois eles podem caçar alimentos com segurança em mares gelados, onde peixes sem AFPs correm o risco de congelar. Existem quatro tipos de AFPs encontrados em peixes: (1) AFP tipo I rico em alanina, (2) AFP tipo II tipo lectina, (3) AFP tipo III derivado da sintase do ácido siálico e (4) glicoproteínas anticongelantes. AFGP). Com diferentes dobras que desempenham todas a mesma função, levanta-se a questão de como surgiram esses AFPs14.

As AFPs tipo I alfa-helicoidais ricas em alanina evoluíram independentemente em pelo menos quatro ocasiões15. Os AFGPs repetitivos simples surgiram em duas ocasiões independentes, incluindo uma vez de um gene de tripsinogênio por duplicação e divergência16. Os AFPs do tipo II evoluíram de um progenitor de lectina do tipo C e se espalharam para pelo menos dois ramos taxonômicos distantes de peixes por transferência lateral de genes17,18. A duplicação e divergência de um gene da ácido siálico sintase deu origem à família de genes AFP tipo III, que só foi encontrada em um ramo de peixes19. Acredita-se que essas dobras AFP de peixes tenham surgido nas últimas dezenas de milhões de anos em resposta à glaciação polar20. Em outros ramos de organismos, como insetos21,22 e microrganismos23,24, também existem exemplos em que diferentes dobras de AFP surgiram independentemente para realizar a mesma tarefa.